Anticorpo monoclonale di coniglio anti-Hsc70/HSPA8 per WB, ELISA - P11142

Specifiche e Parametri Principali del Prodotto

Contesto Biologico: Funzione e Localizzazione di Hsc70/HSPA8

• HSPA8 (membro 8 della famiglia delle proteine da shock termico A), anche indicata come Hsc70, HSP73 o LAP-1, è una chaperone molecolare di 71 kDa espressa ubiquitariamente. Appartiene alla famiglia HSP70 ed è l'omologo espresso costitutivamente delle proteine HSP70 indotte da stress.
• In quanto chaperone centrale per il controllo di qualità delle proteine, HSPA8 facilita il ripiegamento proteico, il ripiegamento di proteine mal ripiegate e il targeting dei substrati per la degradazione attraverso cicli di legame dell'ATP, idrolisi e rilascio di ADP. Questi cicli sono strettamente regolati da co-chaperonine (PubMed:12526792, PubMed:21148293, PubMed:21150129). Riferimenti correlati: PMID:12526792, PMID:21148293, PMID:21150129
• Le reti di co-chaperonine modulano con precisione la funzione di HSPA8: le proteine a dominio J (HSP40) stimolano l'attività ATPasica, i fattori di scambio nucleotidico (BAG1/2/3) promuovono il rilascio di ADP e le co-chaperonine a dominio TPR (HOPX, STUB1) dirigono il destino del cliente verso il ripiegamento o la degradazione (PubMed:24121476, PubMed:24318877, PubMed:26865365). Riferimenti correlati: PMID:24121476, PMID:24318877, PMID:26865365
• HSPA8 media l'autofagia mediata da chaperone (CMA) riconoscendo specificamente proteine citosoliche contenenti un motivo KFERQ e consegnandole alla LAMP2 lisosomiale per la degradazione (PubMed:11559757, PubMed:2799391, PubMed:36586411). Riferimenti correlati: PMID:11559757, PMID:2799391, PMID:36586411
• Nel contesto immunitario, HSPA8 lega il lipopolisaccaride batterico (LPS) e promuove la secrezione di TNF da parte dei monociti (PubMed:10722728, PubMed:11276205). Assiste anche nella presentazione di antigeni citoplasmatici da parte del MHC di classe II tramite interazione con LAMP2 (PubMed:15894275). Riferimenti correlati: PMID:10722728, PMID:11276205, PMID:15894275
• Inoltre, HSPA8 partecipa alla degradazione associata al reticolo endoplasmatico (ERAD) con la ligasi E3 STUB1 (PubMed:23990462) e nello svestimento delle vescicole mediate dalla clatrina tramite DNAJC6 (Per similarità). Riferimenti correlati: PMID:23990462
• La proteina si localizza in molteplici compartimenti cellulari, tra cui citoplasma, nucleo, nucleolo, melanosomi, membrana cellulare e membrana lisosomiale, riflettendo le sue diverse funzioni.
• HSPA8 subisce varie modificazioni post-traduzionali, tra cui acetilazione, fosforilazione, metilazione, ISGilazione e sumoilazione, che possono modulare finemente la sua attività e le sue interazioni.

Guida Sperimentale e Consigli Tecnici

• L'anticorpo è stato generato contro un peptide sintetico che copre gli amminoacidi 547–646 nella regione C‑terminale di HSPA8 umana. Questo epitopo è conservato in topo e ratto (in base alla reattività crociata), rendendo l'anticorpo adatto per studi in queste specie.
• Per il Western blot, ci si aspetta una banda a circa 71 kDa. L'HSPA8 endogena è abbondante nella maggior parte delle linee cellulari e dei tessuti; considerare di iniziare con 20–50 µg di lisato cellulare totale da cellule umane (HeLa, HEK293), di topo (NIH/3T3) o di ratto (PC12).
• Nelle applicazioni ELISA, utilizzare l'anticorpo come reagente di cattura o di rilevamento in un formato sandwich; verificare l'antigene di rivestimento e il sistema di rilevamento con una proteina ricombinante o un peptide standard noto di HSPA8.
• Poiché HSPA8 interagisce con numerose co-chaperonine e proteine client in condizioni native, si possono esplorare il PAGE non riducente e il PAGE nativo per preservare i complessi proteici.

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