Anticorpo policlonale anti-Hsp90α per WB, IF/ICC, ELISA - P07900

Specifiche e parametri principali del prodotto

Contesto biologico: funzione e localizzazione di Hsp90α

• Hsp90α (proteina da shock termico 90-alfa) è uno chaperone molecolare codificato dal gene HSP90AA1, noto anche come HSP86, HSPC1, HSPCA e LAP-2. Appartiene alla famiglia HSP90 delle proteine dello stress, altamente conservate ed espresse ubiquitariamente.
• Agisce come chaperone centrale che promuove la maturazione, il mantenimento strutturale e la corretta regolazione delle proteine client coinvolte nel controllo del ciclo cellulare e nella trasduzione del segnale. (PubMed:11274138, PubMed:12526792, PubMed:15577939) Riferimenti correlati: PMID:11274138, PMID:12526792, PMID:15577939
• Opera attraverso un ciclo dipendente dall'ATPasi che induce cambiamenti conformazionali nelle proteine client; le interazioni dinamiche con i co-chaperoni modulano il riconoscimento del substrato e l'attività chaperonica. (PubMed:26991466, PubMed:27295069) Riferimenti correlati: PMID:26991466, PMID:27295069
• Svolge un ruolo cruciale nell'importazione delle proteine mitocondriali, trasferendo le preproteine al recettore TOMM70 dell'importazione mitocondriale. (PubMed:12526792) Riferimenti correlati: PMID:12526792
• Modula la trascrizione a più livelli: altera i livelli allo stato stazionario dei fattori di trascrizione, influenza modificatori epigenetici come le istone deacetilasi e partecipa all'espulsione degli istoni dai promotori genici per attivare la trascrizione. (PubMed:25973397) Riferimenti correlati: PMID:25973397
• Partecipa alle risposte immunitarie e infiammatorie legando il lipopolisaccaride batterico (LPS) per promuovere la secrezione di TNF, mediando la segnalazione antivirale attraverso l'associazione TOMM70-IRF3/TBK1 e regolando la segnalazione del TGF-beta tramite l'antagonismo di STUB1. (PubMed:11276205, PubMed:20628368, PubMed:25609812, PubMed:24613385) Riferimenti correlati: PMID:11276205, PMID:20628368, PMID:25609812, PMID:24613385
• È presente in molteplici compartimenti subcellulari, inclusi il nucleo, il citoplasma, il melanosoma, la membrana cellulare e il mitocondrio, riflettendo i suoi diversi ruoli funzionali.
• È soggetto a modifiche post-traduzionali quali acetilazione, fosforilazione, S-nitrosilazione e ubiquitinazione, che ne regolano l'attività e le interazioni.

Indicazioni sperimentali e suggerimenti tecnici

• L'immunogeno corrisponde alla regione C-terminale (amminoacidi 433–732) dell'Hsp90α umano; tenere conto di questo aspetto nell'interpretazione dell'accessibilità dell'epitopo in saggi denaturanti rispetto a quelli nativi.
• Nel Western blot, il peso molecolare previsto è di 85 kDa, ma l'Hsp90α endogeno può apparire come bande aggiuntive a causa di modifiche post-traduzionali o della reattività crociata con isoforme; validare nel proprio sistema di campioni.
• Quando si utilizza l'immunofluorescenza/ICC, la permeabilizzazione è essenziale per la rilevazione intracellulare; la co-localizzazione con marcatori degli organelli può aiutare a confermare la distribuzione subcellulare.
• Per le applicazioni ELISA, testare l'abbinamento dell'anticorpo con reagenti di cattura/rilevazione appropriati; considerare che la natura policlonale può richiedere l'ottimizzazione delle condizioni di rivestimento e blocco.

CamelBio: il tuo punto di riferimento unico per l'approvvigionamento

CamelBio fornisce a produttori diagnostici, istituti di ricerca e laboratori un accesso affidabile a materie prime per IVD come questo anticorpo policlonale anti-Hsp90α, supportando studi di biologia oncologica, risposte allo stress e ricerca sugli chaperoni. La nostra piattaforma di approvvigionamento unica offre coppie di anticorpi validate, anticorpi monoclonali e policlonali ottimizzati e reagenti ancillari sfusi per accelerare lo sviluppo dei vostri saggi. Siamo inoltre specializzati nell'approvvigionamento di materie prime per target rari, garantendo una catena di fornitura fluida dal concept alla clinica.