Anticorpo policlonale anti-MGEA5 per WB, IHC-P, ELISA - O60502

Specifiche e parametri principali del prodotto

Contesto biologico: Funzione e localizzazione di MGEA5/OGA

• MGEA5 codifica per la Proteina O-GlcNAcase (OGA), denominata anche beta-N-acetilglucosaminidasi, NCOAT e antigene 5 espresso nel meningioma. Lo splicing alternativo genera multiple isoforme con attività catalitiche potenzialmente distinte.
• OGA è una glicoside idrolasi che rimuove specificamente l'N-acetilglucosamina O-legata (O-GlcNAc) dai residui di serina/treonina delle proteine bersaglio, una chiave modifica post-traduzionale che regola la segnalazione, la trascrizione e le risposte allo stress. Riferimenti correlati: PMID:11148210 PMID:11788610 PMID:20673219
• Deglicosila un pool diversificato di substrati, inclusi CRYAB, ELK1, GSDMD, LMNB1 e TAB1, modulando così processi come l'infiammazione, l'apoptosi e l'organizzazione della cromatina. Riferimenti correlati: PMID:28939839 PMID:37962578
• OGA non possiede attività istone acetiltransferasi e non lega l'acetil‑CoA, distinguendola dagli enzimi bifunzionali e confermando il suo ruolo esclusivo di O‑GlcNAcase. Riferimenti correlati: PMID:24088714
• In vitro, OGA può idrolizzare substrati sintetici come p‑nitrofenile‑β‑GlcNAc, ma non cliva substrati basati su GalNAc, dimostrando una specificità rigorosa. Riferimenti correlati: PMID:20673219
• La proteina localizza sia nel nucleo che nel citoplasma, permettendole di targeting fattori nucleari (es. istoni, fattori di trascrizione) e molecole di segnalazione citoplasmatica, influenzando così l'espressione genica e il metabolismo cellulare.
• OGA è una fosfoproteina; la fosforilazione può regolare la sua attività enzimatica, la distribuzione subcellulare o le interazioni proteina‑proteina, sebbene le conseguenze funzionali siano ancora sotto indagine.
• Espressa ubiquitariamente, OGA mostra i livelli più alti di mRNA nel cervello, placenta e pancreas, tessuti con elevate richieste metaboliche e proliferative, coerenti con il suo ruolo nel ciclo dinamico della O‑GlcNAc.

Guida sperimentale e suggerimenti tecnici

• L'immunogeno copre gli amminoacidi 380‑580, una regione centrale conservata tra le isoforme; pertanto, l'anticorpo può rilevare multiple varianti di splicing. Verificare che la/e banda/e rilevata/e corrisponda/no al peso molecolare atteso (~103 kDa) nel tipo di campione utilizzato.
• Per il Western blot (WB), considerare l'uso di estratti di cellule intere o tessuti di origine umana, murina o ratto, poiché la reattività crociata è stata confermata. OGA è ampiamente espressa, ma un arricchimento può essere osservato nel cervello o nella placenta.
• Nell'immunoistochimica (IHC‑P), è possibile prevedere sia una colorazione nucleare che citoplasmatica; includere appropriati controlli negativi (es. controllo isotipico o blocco con peptidi) per confermare la specificità del segnale.
• Quando si esegue un ELISA, ottimizzare l'antigene di rivestimento e le diluizioni dell'anticorpo utilizzando campioni positivi noti; la reattività dell'anticorpo con la proteina ricombinante suggerisce l'idoneità per configurazioni ELISA a sandwich o dirette.
• Poiché i livelli di O‑GlcNAc fluttuano con lo stress cellulare, considerare il trattamento delle cellule con inibitori della O‑GlcNAcase (es. Thiamet G) per stabilizzare la modifica prima della lisi, il che potrebbe influenzare il riconoscimento di certi epitopi da parte dell'anticorpo.
• Validare sempre l'anticorpo nel proprio contesto sperimentale specifico, poiché le prestazioni possono variare con i metodi di fissazione, il recupero dell'antigene e i sistemi di rilevamento.

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