Anticorpo Monoclonale Anti-PERK per WB, IF/ICC, IHC-P, ELISA - Q9NZJ5

Specifiche Principali del Prodotto e Parametri

Contesto Biologico: Funzione e Localizzazione di PERK (EIF2AK3)

• EIF2AK3/PERK è una chinasi sensore di stress metabolico che, in risposta allo stress del RE, autofosforila e fosforila eIF2-alpha (EIF2S1) a Ser51, attenuando la sintesi proteica globale mentre induce l'espressione genica della risposta integrata allo stress (ISR) mediata da ATF4. Riferimenti correlati:
  PMID:10026192
  PMID:10677345
  PMID:11907036
  PMID:27917829
• L'asse PERK-ATF4 upregola COX7A2L/SCAF1 per aumentare la formazione di supercomplessi respiratori mitocondriali e la fosforilazione ossidativa. Riferimenti correlati:
  PMID:31023583
• Ai siti di contatto mitocondri-RE, ATAD3A inibisce direttamente PERK, proteggendo i mitocondri dallo stress mediato dalla UPR. Riferimenti correlati:
  PMID:39116259
• PERK fosforila anche NRF2, innescando la sua dissociazione da KEAP1, l'accumulo nucleare e l'attivazione di geni antiossidanti e citoprotettivi.
• PERK localizza sulla membrana del reticolo endoplasmatico, con una topologia transmembrana a passaggio singolo e un dominio di rilevamento dello stress luminale.
• Espresso ubiquitariamente, PERK è particolarmente abbondante nei tessuti secretori come il pancreas, in linea con il suo ruolo nella proteostasi del RE.
• Strutturalmente, PERK è una glicoproteina, subisce ADP-ribosilazione e contiene un dominio chinasi serina/treonina con attività chinasi tirosinica aggiuntiva.
• Le mutazioni loss-of-function in EIF2AK3 causano la sindrome di Wolcott-Rallison, caratterizzata da diabete neonatale e displasia scheletrica.

Guida Sperimentale e Consigli Tecnici

• L'immunogeno copre il dominio chinasi C-terminale del PERK umano (residui 867–1116). Si prevede che questo anticorpo rilevi i livelli totali di PERK indipendentemente dallo stato di fosforilazione.
• Per il Western blot, i lisati proteici dovrebbero essere preparati in condizioni riducenti; è prevista una banda vicino a 125 kDa. La bassa espressione basale di PERK potrebbe richiedere l'induzione dello stress del RE con agenti come tunicamicina o tapsigargina.
• Nell'immunofluorescenza e nell'istochimica, considerare la colorazione simultanea con un marcatore del RE (es. Calnexina) per confermare la localizzazione.
• Per l'ELISA, considerare l'utilizzo della proteina PERK ricombinante o lisati cellulari da cellule stressate come sistema di cattura/rilevamento.

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