Anticorpo policlonale anti-STIP1 per WB, IHC-P, IF/ICC, IP, ELISA - P31948

Specifiche e parametri principali del prodotto

Contesto biologico: funzione e localizzazione di STIP1

• La proteina 1 fosforilata indotta dallo stress (STIP1), nota anche come proteina organizzatrice di Hsc70/Hsp90 (Hop), antigene del carcinoma renale NY-REN-11 o proteina IEF SSP 3521 sensibile alla trasformazione, è un co-chaperone di 63 kDa codificato dal gene STIP1.
• Agisce come co-chaperone per HSP90AA1 e media l'associazione tra i chaperoni molecolari HSPA8/HSC70 e HSP90. Riferimenti correlati: PMID:27353360
• La proteina si sposta tra il citoplasma e il nucleo ed è presente anche nelle particelle assonemali della dineina, riflettendo il suo ruolo dinamico nei complessi chaperonici.
• STIP1 contiene molteplici domini di ripetizione tetratricopeptidica (TPR) che facilitano le interazioni proteina-proteina con le proteine dello shock termico.
• Le modifiche post-traduzionali includono la fosforilazione e l'acetilazione, che possono regolare la sua attività di co-chaperone e la distribuzione subcellulare.
• È citata nei database di identificazione proteomica e di splicing alternativo, con evidenze a livello proteico che ne supportano l'ampia rilevanza fisiologica.

Indicazioni sperimentali e suggerimenti tecnici

• L'immunogeno è stato progettato contro gli amminoacidi 1-300 della STIP1 umana; considerare questa regione nella valutazione dell'accessibilità dell'epitopo in conformazioni fissate o native.
• Per il WB, nei lisati di cellule umane, murine, di ratto o di scimmia è prevista una banda intorno a 63 kDa; verificare utilizzando controlli positivi appropriati.
• Per IHC-P e IF/ICC può essere necessaria l'ottimizzazione del recupero antigenico o della permeabilizzazione; convalidare i pattern di colorazione rispetto alle localizzazioni subcellulari note (citoplasmatica/nucleare).
• Negli esperimenti di IP, includere controlli IgG appropriati e considerare la dinamica del complesso co-chaperonico; può essere osservata la co-precipitazione di HSP90 o HSC70.

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