HSPA14 mAb di coniglio per WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - Q0VDF9

Specifiche e parametri principali del prodotto

Contesto biologico: Funzione e localizzazione di HSPA14

• HSPA14 è una chaperone molecolare citosolica di 55 kDa (heat shock 70 kDa protein 14) che funziona come componente del complesso associato al ribosoma (RAC).
• Si lega alle catene polipeptidiche nascenti che emergono dal ribosoma, aiutandone il ripiegamento e prevenendo l'aggregazione.
• Insieme al suo co-chaperone DNAJC2, che stimola la sua attività ATPasica, HSPA14 mantiene le proteine neosintetizzate in uno stato competente per il ripiegamento.
• La proteina contiene un dominio di legame nucleotidico che idrolizza l'ATP per indurre i cambiamenti conformazionali necessari per il legame e il rilascio del substrato.
• Localizzato nel citoplasma e nel citosol, HSPA14 fa parte del macchinario cellulare di controllo della qualità delle proteine.
• Nomi alternativi sono HSP70L1, HSP70-4 e HSP60, che riflettono la sua appartenenza alla famiglia delle chaperone HSP70.

Indicazioni sperimentali e consigli tecnici

• Per Western blot, la banda prevista è di ~55 kDa; si consiglia di utilizzare un controllo positivo come lisato di HeLa o HEK293.
• In IHC-P e IF/ICC, convalidare su sezioni di tessuto umano o linee cellulari; si ricorda che HSPA14 è citosolico, quindi il segnale deve essere diffuso nel citoplasma.
• L'ELISA può essere utilizzata per la rilevazione di HSPA14 ricombinante o endogeno in soluzione.
• Poiché l'immunogeno è un pepitide della regione N-terminale (aa 1‑100), l'anticorpo riconosce probabilmente sia il frammento full-length che quello N-terminale; confermare mediante competizione peptidica o knockdown.
• La reattività incrociata con il topo suggerisce un potenziale utilizzo nei modelli roditori; convalidare nel tessuto o nella linea cellulare di topo pertinente.

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