[Validato KO] Anticorpo policlonale coniglio anti-Hsp90β per WB, IF/ICC, ELISA - P08238

Specifiche e parametri principali del prodotto

Contesto biologico: Funzione e localizzazione di Hsp90β

• HSP90β (HSP90AB1) è una chaperone molecolare che promuove la maturazione, la manutenzione strutturale e la corretta regolazione delle proteine cliente coinvolte nel controllo del ciclo cellulare e nella trasduzione del segnale. Subisce un ciclo funzionale dipendente dall'ATPasi, interagendo con vari co-chaperone per modulare il riconoscimento del substrato e l'attività di chaperone. Riferimenti correlati: PMID:16478993 PMID:19696785 PMID:26991466 PMID:27295069

• Oltre all'attività di chaperone, HSP90β regola la trascrizione alterando i livelli allostatici dei fattori di trascrizione, modificando modificatori epigenetici come le istone deacetilasi ed espellendo le istoni dalle regioni del promotore per attivare l'espressione genica. Riferimenti correlati: PMID:25973397

• HSP90β antagonizza l'inibizione mediata da STUB1 della segnalazione TGF-beta impedendo l'ubiquitinazione e la degradazione di SMAD3 dipendente da STUB1. Riferimenti correlati: PMID:24613385

• Promuove la differenziazione cellulare fungendo da chaperone per BIRC2, proteggendolo dall'auto-ubiquitinazione e dalla degradazione proteasomiale. Riferimenti correlati: PMID:18239673

• In condizioni di shock termico, HSP90β funge da chaperone sia per JAK2 che per PRKCE, portando alla fosforilazione e all'attivazione di STAT1, che a sua volta attiva la propria trascrizione. Riferimenti correlati: PMID:20353823

• È coinvolto nel translocazione di carichi privi di leader (es. interleuchina 1/IL-1) nel compartimento intermedio ER-Golgi (ERGIC) tramite il recettore del carico TMED10. Riferimenti correlati: PMID:32272059

• Si localizza prevalentemente nel citoplasma ma può essere trovata anche nei melanosomi, nel nucleo, secreta e associata a membrane cellulari e particelle assonemali dineina. Soggetta a modifiche post-traduzionali tra cui acetilazione, fosforilazione, metilazione, S-nitrosilazione e ubiquitinazione.

• (Infezione microbica) Si lega a NadA di N. meningitidis, stimolando i monociti, e sembra interferire con l'invasione mediata da NadA delle cellule umane. Riferimenti correlati: PMID:21949862

Guida sperimentale e suggerimenti tecnici

• Per il Western blot, la banda prevista è a circa 83 kDa. Utilizzare SDS-PAGE standard in condizioni riducenti e considerare l'ottimizzazione del blocco e della diluizione dell'anticorpo per il tipo di campione. Validare la specificità utilizzando linee cellulari Hsp90β knockout se disponibili.
• Per l'immunofluorescenza (IF/ICC), testare vari protocolli di fissazione (es. PFA al 4%) e permeabilizzazione (es. Triton X-100 allo 0,1%), poiché HSP90β può essere citoplasmatica, nucleare o associata alla membrana a seconda del contesto cellulare.
• L'immunogeno copre gli amminoacidi 1-300 (regione N-terminale) di Hsp90β umana; notare che questa regione include il dominio di legame dell'ATP, che è altamente conservato. Si prevede una reattività crociata con topo, ratto e scimmia in base ai dati del fornitore, ma è consigliabile verificare per la specifica applicazione.
• Per l'ELISA, considerare l'ottimizzazione dell'antigene di rivestimento e del sistema di rilevamento; l'anticorpo è policlonale, quindi la coerenza da lotto a lotto dovrebbe essere monitorata.

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