mAb di coniglio anti-Phospho-HSP27/HSPB1-S15 - P04792

Specifiche e parametri principali del prodotto

Background biologico: Funzione e localizzazione di HSP27/HSPB1

• La HSP27, nota anche come proteina da shock termico beta-1, proteina da shock termico da 28 kDa, proteina da 24 kDa regolata dagli estrogeni o proteina 27 sensibile allo stress (SRP27), è codificata dal gene HSPB1.
• Funziona come chaperonina molecolare che mantiene le proteine denaturate in uno stato capace di ripiegarsi, svolgendo un ruolo cruciale nelle risposte allo stress cellulare. Riferimenti correlati: PMID:10383393, PMID:20178975
• La HSP27 è coinvolta nella resistenza allo stress e nell'organizzazione dell'actina, contribuendo all'integrità del citoscheletro in condizioni avverse. Riferimenti correlati: PMID:19166925
• Attraverso la sua attività di chaperonina, la HSP27 può regolare diversi processi come la fosforilazione e il trasporto assonale delle proteine dei neurofilamenti. Riferimenti correlati: PMID:23728742
• A livello subcellulare, la HSP27 si localizza nel citoplasma, nel nucleo e nel citoscheletro (nello specifico nell'apparato del fuso), consentendole di rispondere e mitigare lo stress in molteplici compartimenti.
• È ampiamente espressa in tutti i tessuti, con i livelli più alti riscontrati nel cuore, nel muscolo scheletrico e negli organi ricchi di muscolatura liscia; rilevata nel siero e nel liquido cerebrospinale.
• Le modifiche post-traduzionali includono fosforilazione, acetilazione e metilazione, che ne regolano l'attività di chaperonina, lo stato oligomerico e il traffico intracellulare.

Guida sperimentale e consigli tecnici

• L'immunogeno è un fosfo-peptide sintetico che copre la serina 15 della HSP27 umana. Si raccomanda il pre-assorbimento con peptide non fosforilato per confermare la fosfo-specificità.
• Per il Western blot, è prevista una banda a circa 23 kDa; considerare l'utilizzo di un anticorpo anti-HSP27 totale come controllo di caricamento e per valutare la stechiometria della fosforilazione.
• Nell'immunofluorescenza, lo stress cellulare (es. shock termico) può indurre la fosforilazione della HSP27 e la traslocazione nel nucleo o nel citoscheletro: ottimizzare di conseguenza la fissazione e la permeabilizzazione.
• Convalidare l'anticorpo nel sistema di campioni e nell'applicazione pertinenti; la titolazione potrebbe essere necessaria a seconda dei livelli di espressione endogena e delle condizioni di stress.

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