Fosfo-MKK3-S189+MKK6-S207 Coniglio mAb - P46734 / P52564

Specifiche e Parametri Principali del Prodotto

Contesto Biologico: Funzione e Localizzazione di MKK3/MKK6

• MKK3 (MAP2K3), noto anche come MEK3 o SAPKK2, è una chinasi a doppia specificità che fosforila sia i residui di treonina che quelli di tirosina sulla chinasi MAP p38.
• Viene attivato da citochine pro-infiammatorie e stress ambientale, facendo parte della via di segnalazione delle chinasi MAP attivate dallo stress.
• Una volta attivato, MKK3 catalizza la fosforilazione della chinasi MAP p38 (MAPK14), coinvolta nelle risposte allo stress e all'infiammazione.
• MKK3 funziona a valle del recettore adrenergico ADRA1B, collegando l'attivazione del recettore alla segnalazione p38.
• La chinasi è espressa in una vasta gamma di tessuti, con un'espressione particolarmente abbondante nel muscolo scheletrico.
• Esistono multiple isoforme dovute allo splicing alternativo (come indicato dal record Swiss-Prot).
• Le modifiche post-traduzionali includono acetilazione e fosforilazione, che regolano la sua attività.
• Sono state identificate varianti di MAP2K3 associate a malattie, collegandole a patologie umane.

Guida Sperimentale e Consigli Tecnici

• L'immunogeno era un peptide fosforilato sintetico attorno a S207 di MKK3/MKK6 umano; S207 in MKK6 corrisponde a S189 in MKK3, il sito di attivazione fosforilato dalle chinasi a monte.
• Per il rilevamento specifico della fosforilazione, utilizzare appropriati inibitori delle fosfatasi durante la preparazione del campione.
• Considerare la validazione dell'anticorpo nel contesto cellulare pertinente sotto stimolazione da stress (es. citochine, UV, shock osmotico) per indurre la fosforilazione.
• Adatto per Western blot (WB), immunochimica (IHC-P) ed ELISA; ottimizzare le diluizioni dell'anticorpo e le condizioni di rilevamento per ogni applicazione.
• Dato che l'anticorpo reagisce con umano, mouse e ratto, può essere utilizzato attraverso queste specie; confermare i livelli di espressione endogena nei tessuti target.

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