PROZ pAb di coniglio - P22891

Specifiche e parametri principali del prodotto

Contesto biologico: Funzione e localizzazione di PROZ

• La proteina Z (PZ) è una glicoproteina plasmatica dipendente dalla vitamina K che agisce come cofattore nella regolazione della coagulazione sanguigna.
• Si lega alla trombina e facilita la sua associazione con le vescicole fosfolipidiche, contribuendo all'inibizione del fattore Xa in presenza della serpina SERPINA10, calcio e fosfolipidi.
• Come membro della famiglia delle omologhe delle serina proteasi, che contiene un dominio simile all'EGF e residui di acido gamma-carbossiglutamico, PROZ è strutturalmente correlato agli altri fattori della coagulazione dipendenti dalla vitamina K.
• La proteina è secreta nel plasma sanguigno.
• Le modifiche post-traduzionali includono la formazione di acido gamma-carbossiglutamico, l'idrossilazione e la formazione di legami disolfuro, che sono fondamentali per la sua attività.
• L'impianto alternativo genera più isoforme, sebbene la forma secreta a lunghezza intera sia predominante.
• Le parole chiave associate a PROZ includono coagulazione sanguigna, emostasi, secreta, glicoproteina e proteoma di riferimento.

Indicazioni sperimentali e suggerimenti tecnici

• L'immunogeno utilizzato corrisponde agli amminoacidi 220-340 della PROZ umana, una regione che può garantire specificità per la forma a lunghezza intera e le isoforme rilevanti. Nella progettazione degli esperimenti, valutare di verificare la reattività con la proteina endogena nei campioni corrispondenti.
• Questo anticorpo policlonale è stato convalidato per l'uso in Western blot (WB) e ELISA. Per la reattività specifica per specie, sono confermati uomo, topo e ratto; tuttavia, la reattività crociata con altre specie deve essere testata individualmente.
• Data la natura secreta di PROZ, i lisati cellulari potrebbero non essere ottimali; valutare l'utilizzo di campioni di plasma o siero per la rilevazione e includere controlli positivi.
• Il peso molecolare previsto è di circa 45 kDa, ma la glicosilazione e altre modifiche possono causare spostamenti nella migrazione in SDS-PAGE.

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