UBE2I Rabbit pAb per WB - P63279

Specifiche e Parametri Principali del Prodotto

Contesto Biologico: Funzione e Localizzazione di UBE2I (UBC9)

• UBE2I, noto anche come enzima coniugante SUMO UBC9, proteina vettoriale dell'ubiquitina 9 o p18, è un enzima chiave E2 nella via della SUMOilazione.
• Accetta le proteine SUMO (SUMO1-4 e SUMO5) dal complesso E1 e catalizza il loro attacco covalente alle proteine bersaglio, spesso con l'aiuto di ligasi E3 come RANBP2 e CBX4.
• UBE2I è essenziale per l'architettura nucleare e la segregazione cromosomica, svolgendo un ruolo critico nella mitosi e nella progressione del ciclo cellulare.
• Media la sumoilazione di ERCC6, necessaria per la riparazione per escissione di nucleotidi accoppiata alla trascrizione. Riferimenti correlati: PMID:26620705
• UBE2I sumoila SHMT1 a Lys-38/39, promuovendo il suo importo nucleare dipendente da RAN. Riferimenti correlati: PMID:17446168
• Sumoila anche TYMS e DHFR, collegando la SUMOilazione al metabolismo a un carbonio. Riferimenti correlati: PMID:18067453
• La proteina si localizza nel nucleo, nel citoplasma e nella regione perinucleare, coerente con le sue diverse interazioni con i substrati.
• UBE2I è ampiamente espresso nei tessuti inclusi cuore, muscolo scheletrico, pancreas, rene, fegato, polmone, placenta, cervello, testicolo e timo.

Guida Sperimentale e Consigli Tecnici

• L'immunogeno mira agli amminoacidi 1-158 di UBE2I umano; questa regione N-terminale può consentire il rilevamento della UBE2I a lunghezza intera.
• Per il Western blot (WB), i lisati cellulari di umano, topo e ratto sono adatti in base alla reattività incrociata.
• In IHC-P e IF/ICC, considerare l'ottimizzazione del recupero dell'antigene e delle condizioni di fissazione per preservare l'epitopo.
• Dato che UBE2I funziona come enzima SUMO E2, l'analisi di campioni trattati con modulatori della via SUMO può rivelare cambiamenti dinamici.
• Associare questo anticorpo ai controlli appropriati per confermare la specificità per ELISA a valle o altri saggi quantitativi.

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